1.-Bases fisiológicas

El oxígeno (O2), elemento indispensable en la fosforilización oxidativa para la obtención de energía (metabolismo aerobio), es transportado por la sangre de dos formas, el 98-99% lo hace combinado con la hemoglobina (Hb), y sólo el 1-2% circula disuelto en plasma. Por el contrario, el dióxido de carbono (CO2), principal gas de deshecho tras la fosforilización oxidativa en los diferentes órganos y tejidos, circula en la sangre principalmente formando parte del bicarbonato (80%), mientras que un 10% va ligado a la Hb, estando el restante 5-10% disuelto en plasma.

Conviene recordar que la capacidad que tiene un gas de ir disuelto en un líquido nos lo explica la Ley de Henry (S = ks x P), que enuncia que a temperatura constante, la cantidad de gas disuelta en un líquido es directamente proporcional a la presión parcial que ejerce ese gas sobre el líquido. Es decir, cuanto mayor sea la presión parcial de un gas dentro de un líquido, mayor cantidad de gas se disolverá en él. Pero como también enumera la Ley de Henry, la cantidad de gas que puede albergar ese líquido dependerá igualmente de la temperatura a la que esté, de la naturaleza del gas para ser absorbido (coeficiente de solubilidad) y la capacidad del líquido para absorber gases. Por ello, dado que el coeficiente de solubilidad del O2 es 0,024 y el del CO2 es 0,57, significa que a igualdad en el resto de las variables, el CO2 será 20 veces más soluble en el plasma que el O2. De igual forma, a menor temperatura, la capacidad del líquido para absorber gases aumenta, por el contrario con el aumento de temperatura el líquido disminuirá su capacidad para absorber un gas. También la naturaleza de los líquidos es un factor importante, por ejemplo: el nitrógeno es cinco veces más soluble en la grasa que en el agua.

Oxígeno disuelto en plasma. Deberemos de recordar que por cada mm Hg de presión parcial de oxígeno (PO2), hay 0,003 ml de O2 x 100 ml-1 disueltos, de tal modo la sangre arterial normal, con una PO2 cercana a los 100 mm Hg, contiene como máximo unos 0,3 ml O2 x 100 ml-1. Se aprecia por tanto, que esta forma de transporte de O2 es insuficiente para nuestras necesidades energéticas. Esto se agravaría más en el caso de realizar un ejercicio intenso, ya que si suponemos que el volumen minuto cardiaco durante el ejercicio intenso es 30 l/min, y dado que la sangre arterial contiene 0,3 ml O2 x 100 ml-1 disuelto, la cantidad total que llegaría a los tejidos es solo de 30 x 3 = 90 ml-1 x min de O2. Es evidente por tanto que se requiere un método adicional.

Oxígeno unido a la hemoglobina. La cantidad de oxígeno capaz de unirse a la hemoglobina depende:

Concentración de la hemoglobina en el plasma del paciente.

Fenotipo de la hemoglobina del paciente (ver abajo hemoglobinopatías).

Afinidad de esa hemoglobina por el oxígeno (ver abajo transporte de O2 por la Hb).

En cuanto a la saturación de la Hb en la gasometría arterial, recordar que se refiere al O2 unido realmente a la hemoglobina, dividido por el máximo que podría transportar, sabiendo que 1 g de Hb es capaz de transportar como máximo 1,34-1,39 ml de O2.

El principal transporte de este O2 desde los pulmones a los tejidos será por tanto la Hb, que es una heteroproteína esférica, de casi 5.5 nm de diámetro y de peso molecular de 68.000 Dalton, y su estructura es la de una proteína tetramérica, que contiene cuatro grupos prostéticos, llamados grupos hemo, unidos cada uno de ellos a una cadena polipeptídica, que son las cadenas de globina.

Figura 1. Estructura de la molécula de hemoglobina

Pero es el grupo hemo el que tiene la capacidad de unirse al O2, y está formado por un anillo orgánico complejo, la protoporfirina IX, con un átomo de hierro unido al mismo. La protoporfirina está formada por cuatro anillos pentagonales nitrogenados, llamados pirrólicos.

Figura 2. Estructura del grupo hemo.

Para que el átomo de hierro pueda unir oxígeno de forma reversible, éste debe encontrase en estado ferroso (Fe2+). En cambio, si se encuentra en forma férrica (Fe3+) no puede unirse al O2, recibiendo el nombre de ferrihemoglobina o metahemoglobina.

La estructura proteica de la hemoglobina está formada por cuatro monómeros, las cuatro cadenas de globina, iguales dos a dos. Cada molécula de hemo se asocia con una cadena de globina. Las cuatro cadenas de globina se unen entre ellas mediante enlaces no covalentes y constituyen la molécula completa de Hb, capaz de transportar 4 moléculas de O2 (figura 2). Existen diferentes tipos de hemoglobina dependiendo del tipo de cadenas polipeptídicas (globina) que la formen.

Además del transporte de oxígeno, la hemoglobina también tiene otras propiedades fisiopatológicas que conviene recordar como son:

  1. Transporte CO2 y óxido nítrico (NO).
  2. Tamponar hidrogeniones (H+).
  3. Fijar monóxido de carbono (CO) y formar carboxihemoglobina.
  4. Dejarse glicosilar con la molécula de glucosa.
  5. Formar metahemoglobina cuando el hierro de su molécula pasa de estado ferroso (Fe2+) a férrico (Fe3+), existiendo formas congénitas y adquiridas (fármacos).
  6. Formar sulfohemoglobina, cuando se une al ácido sulfhídrico (fármacos).